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Thrombozytenfunktion bei Myelodysplastischen Syndromen
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Blutungskomplikationen stellen selbst bei ausreichender Thrombozytenzahl ein signifikantes klinisches Problem für Patienten mit Myelodysplastischen Syndromen (MDS) dar. Die bisher ungeklärte Pathophysiologie dieser hämorrhagischen Diathese ist Gegenstand des Buches. Mittels quantitativer zweidimensionaler differentieller Gelelektrophorese (2D-DIGE) und anschließender massenspektrometrischer Identifizierung wurde das Proteom der MDS-Thrombozyten untersucht und dabei Proteine identifiziert, die kritische Rollen im Integrin IIb/ 3 Signalweg der Blutplättchen spielen. Trotz einer normalen frühen Hämostase ist die Aktivierungskapazität des Integrins IIb/ 3 in MDS-Thrombozyten verringert und FRET-Analysen zeigen eine verminderte Kolokalisation von Talin-1 an die 3-Untereinheit des Integrins. Weiterhin ist das Spreadingverhalten der MDS-Thrombozyten unvollständig und sie weisen einen Defekt in der Integrin-abhängigen Aggregation auf. Diese neuen molekularen Aspekte der MDS-Pathophysiologie zeigen einen funktionalen Thrombozytendefekt, der auf einem insuffizienten Integrin IIb/ 3 Signalweg basiert.
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