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Ce travail s'inscrit dans le cadre de la mise en évidence et de la purification de quelques enzymes dégradant la paroi cellulaire des végétaux. Dans un premier volet, les conditions de production de la lichenase d'A. niger US368 ont été optimisés par la méthode des plans d'expériences. La lichenase purifiée (32 kDa) a révélé des optima de température et de pH respectivement de 60 °C et 5. L'enzyme poss?de une bonne stabilité thermique. Dans un deuxi?me volet, une nouvelle souche nommée Bacillus pumillus US570 productrice d'activité lichenase extracellulaire a été isolée et identifiée. La lichenase purifiée a révélé des optima de température et de PH respectivement de 55 °C et 6. L'enzyme poss?de une tr?s bonne stabilité thermique. L'analyse de l'enzyme dans des conditions natives et dénaturante sugg?re que 'elle est sous forme trim?rique de 75 KDa. Le mod?le 3D de la lichenase sous forme trimérique a été généré. Dans un troisi?me volet, l'ADNc de la xylanase produite A. niger US368 a été amplifié et exprimé dans E. coli BL21 moyennant le vecteur PET 28a qui permet d'ajouter l'Histidine tag du coté NH2...
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